Lompat ke isi

Peptida

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Kerangka Gambar Peptida

Peptida merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino. Jika jumlah asam amino masih di bawah 50 molekul disebut peptida, tetapi jika lebih dari 50 molekul disebut dengan protein. Asam amino saling berikatan dengan ikatan peptida. Ikatan peptida terjadi jika atom nitrogen pada salah satu asam amino berikatan dengan gugus karboksil dari asam amino lain. Contoh dari peptida yang terbentuk dari alanina dan glisina adalah alaniglisina, dimana penamaan tersebut menggambarkan pembentukan suatu ikatan peptida.[1] Peptida terdapat pada setiap makhluk hidup dan berperan pada beberapa aktivitas biokimia. Peptida dapat berupa enzim, hormon, antibiotik, dan reseptor.[2]

Sintesis peptida

[sunting | sunting sumber]
ABI Synergy peptide synthesizer

Sintesis peptida dilakukan dengan menggabungkan gugus karboksil salah satu asam amino dengan gugus amina dari asam amino yang lain. Sintesis peptida dimulai dari C-terminus (gugus karboksil) ke N-terminus (gugus amin), seperti yang terjadi secara alami pada organisme. Namun, untuk mensintesis peptida, tidak semudah mencampurkan asam amino begitu saja. Seperti contohnya: mencampurkan glutamine (E) dan serine (S) dapat menghasilkan E-S, S-E, S-S, E-E, dan bahkan polipeptida seperti E-S-S-E-E. Untuk menghindari asam amino berikatan tidak terkendali, perlu dilakukan perlindungan dan kontrol terhadap ikatan peptida yang akan terjadis sehingga ikatan yang terbentuk sesuai dengan yang diinginkan. Langkah-langkah sintesis peptida adalah sebagai berikut: asam amino ditambahkan gugus proteksi. Kemudian asam amino yang diproteksi dilarutkan dalam pelarut seperti dimetyhlformamide (DMF) yand digabungkan dengan coupling reagents dipompa melalui kolom sintesis. Grup proteksi dihilangkan dari asam amino melalui reaksi deproteksi. Kemudian pereaksi deproteksi dihilangkan agar tercipta suasana penggabungan yang bersih. Coupling reagents, contohnya N,N'-dicyclohexylcarbodiimide (DCCI), membantu pembentukan ikatan peptida. Setelah reaksi coupling terbentuk, coupling reagents dicuci untuk menciptakan suasana deproteksi yang bersih. Proses proteksi, deproteksi, dan coupling ini terus dilakukan berulang-ulang hingga tercipta peptida yang diinginkan.[3]

Kelas peptida

[sunting | sunting sumber]

Peptida dapat dikelompokkan menurut kemiripan struktur dan fungsinya.[4]

Peptida ribosomal

[sunting | sunting sumber]

Peptida ribosomal disintesis dari translasi mRNA. Peptida ini berfungsi sebagai hormon dan molekul signal pada organisme tingkat tinggi. Secara umum, peptida ini mempunyai strukstur linear.[5]

Peptida non-ribosomal

[sunting | sunting sumber]

Peptida non-ribosomal disintesis dengan kompleks enzim. Peptida ini terdapat pada organisme uniselular, tanaman, dan fungi. Pada peptida ini terdapat struktur inti yang kompleks dan mengandung pengaturan yang berbeda-beda untuk melakukan manipulasi kimia untuk menghasilkan suatu produk. Secara umum, peptida ini berbentuk siklik, walaupun ada juga yang berbentuk linear.[6]

Peptida hasil digesti

[sunting | sunting sumber]

Peptida ini terbentuk dari hasil proteolisis non-spesifik dalam siklus digesti. Peptida hasil digesti secara umum merupakan peptida ribosomal, akan tetapi tidak dibentuk dari translasi mRNA. Peptida ini juga dapat dibentuk dari protein yang didigesti dengan protease spesifik, seperti digesti tripsin yang sering dilakukan sebelum analisis spektroskopi massa.[7]

Referensi

[sunting | sunting sumber]
  1. ^ Fessenden, Ralph J., 1932- (1986). Organic chemistry. Wadsworth. ISBN 0-534-05089-1. OCLC 16720613. 
  2. ^ Oleg L. 2010. Welcome to Peptide Guide. [terhubung berkala]. http://www.peptideguide.com/index.html [16 Mei 2010].
  3. ^ [Peptide Station]. 2006. Peptide Synthesis. [terhubung berkala]. http://www.extremepeptides.com/blog/peptide-synthesis/ Diarsipkan 2014-04-19 di Wayback Machine. [16 Mei 2010].
  4. ^ (Inggris) George J Siegel, Bernard W Agranoff, R Wayne Albers, Stephen K Fisher, dan Michael D Uhler. (1999). Basic Neurochemistry - Molecular, Cellular and Medical Aspects - The Neuropeptides. Edward Hines Jr Veterans Affairs Hospital, Loyola University Chicago Stritch School of Medicine, University of Michigan, National Institute of Neurological Disorders and Stroke, National Institutes of Health, Mental Health Research Institute (edisi ke-6). Lippincott-Raven. ISBN 0-397-51820-X. Diakses tanggal 2010-07-19. 
  5. ^ [Peptide Station]. 2006a. Ribosomal peptides. [terhubung berkala]. http://www.peptidestation.com/ribosomal-peptides/ Diarsipkan 2011-05-25 di Wayback Machine. [16 Mei 2010].
  6. ^ [Peptide Station]. 2006b. Non-ribosomal peptides. [terhubung berkala]. http://www.peptidestation.com/non-ribosomal-peptides/ Diarsipkan 2011-05-25 di Wayback Machine. [16 Mei 2010].
  7. ^ [Peptide Station]. 2006c. Digested peptides. [terhubung berkala]. http://www.peptidestation.com/digested-peptides/ Diarsipkan 2011-05-25 di Wayback Machine. [16 Mei 2010].