A rodopsina é uma proteína transmembranar que se encontra nos bastonetes, encontrados no epitélio pigmentar da retina dos olhos.

Rodopsina
Rodopsina
Estrutura tridimensional da rodopsina bovina
Indicadores
Símbolo RHO
Símbolos alt. RP4
HUGO 10012
Entrez 6010
OMIM 180380
RefSeq NM_000539
UniProt P08100
Outros dados
Locus Cr. 3 q21-q24

Estrutura

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A rodopsina consta de uma parte protéica, opsina, e uma não protéica que é um derivado da vitamina A, o 11-cis-retinal.

A opsina é uma cadeia polipeptídica formada por aproximadamente 348 aminoácidos, que se distribuem em sete degraus da "hélice alfa" que se situam perpendiculares à membrana, unidas por partes protéicas fora da estrutura.

O grupo carboxilo terminal situa-se na parte citosólica e o grupo amino terminal na posição intradiscal. A porção C-terminal da rodopsina interage com a proteína G transducina.

O 11-cis-retinal se situa unido a uma das hélices alfa no centro da molécula, colocado perpendicularmente, através da ligação ao resíduo de lisina-256 por uma base de Schiff. Esta colocação faz com que a luz se transforme quando incide no 11-cis-retinal, produzindo reações que levam a um impulso nervoso.

Mecanismo de transdução de sinal

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A rodopsina dos Bastonetes absorve fortemente a luz verde azulada e adquire portanto uma tonalidade avermelhada. É responsável pela visão monocromática no escuro.

Quando a luz atinge o 11-cis-retinal, este é convertido a trans-retinal (estado excitado da molécula); a rodopsina interage então com a transducina, causando a substituição de guanosina difosfato por guanosina trifosfato ligado a esta. Neste passo existe uma amplificação de sinal, já que uma molécula de rodopsina é capaz de interagir com centenas de moléculas de transducina. A transducina dissocia-se em dois polipéptidos, sendo que um deles activa a cGMP fosfodiesterase; esta enzima catalisa a conversão de guanosina monofosfato cíclico (cGMP) a 5'-GMP, o que causa o abaixamento dos níveis intracelulares de cGMP. É este abaixamento que despoleta o sinal nervoso, pois causa o fecho de canais transmembranares de cálcio, o que impede a entrada de ions Ca2+ e Na+ na célula, hiperpolarizando a membrana.

O ion Ca2+ continua, no entanto, a sair da célula, o que reduz a sua concentração intracelular. Isto estimula a recuperação da rodopsina através da fosforilação desta pela rodopsina cinase. A proteína arrestina liga-se então à zona C-terminal fosforilada da rodopsina, inactivando-a rapidamente. Ocorre então um processo mais lento de recuperação da rodopsina, em que a arrestina se dissocia desta, ocorre desfosforilação e o trans-retinal se converte a 11-cis-retinal.

Outras opsinas

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Espectro de absorção normalizado da rodopsina humana e das três fotopsinas. Eixo dos YY: absorvância (valor percentual). Eixo dos XX: comprimento de onda em nanómetros.

Algumas opsinas relacionadas (fotopsinas) diferem em apenas alguns aminoácidos, bastando isso para que absorvam a luz em comprimentos de onda diferentes. Estes pigmentos também se encontram no cones da retina e são a base da visão a cores. Para além da rodopsina, os seres humanos possuem três outras opsinas: fotopsina I (absorve no espectro amarelo), fotopsina II (no verde) e fotopsina III (no violeta).

Algumas espécies de Archaea expressam uma bomba protónica denominada bacteriorodopsina, através da qual executam a fotossíntese. Tal como a rodopsina, também possui retinal e tem sete hélices alfa transmembranares; no entanto, não está associada a uma proteína G.

Referências

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  • NELSON, David L.; COX, Michael M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4ª edição, W. H. Freeman, 2005, ISBN 978-0-7167-4339-2

Ligações externas

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Leitura de apoio

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